This site uses cookies.
Some of these cookies are essential to the operation of the site,
while others help to improve your experience by providing insights into how the site is being used.
For more information, please see the ProZ.com privacy policy.
This person has a SecurePRO™ card. Because this person is not a ProZ.com Plus subscriber, to view his or her SecurePRO™ card you must be a ProZ.com Business member or Plus subscriber.
Afiliacje
This person is not affiliated with any business or Blue Board record at ProZ.com.
angielski > polski: Crystal Structure of AaV-SP-I, a Glycosylated Snake Venom Serine Proteinase from Agkistrodon acutus General field: Technika/inżynieria Detailed field: Biologia, biotechnologia, biochemia, mikrobiologia
Tekst źródłowy - angielski Abstract
We deduced that Agkistrodon actus venom serine proteinases I and II, previously isolated from the venom of A. acutus (Zhu, Z., Gong, P., Teng, M., and Niu, L. (2003) Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 59, 547-550), are encoded by two almost identical genes, with only the single substitution Asp for Asn at residue 62. Amidolytic assays indicated that they possess slightly different enzymatic properties. Crystal structures of A. actus venom serine proteinases I and II were determined at resolution of 2.0 and 2.1 A with the identification of trisaccharide (NAG(301)-FUC(302)-NAG(303)) and monosaccharide (NAG(301)) residues in them, respectively. The substrate binding sites S3 of the two proteinases appear much shallower than that of Trimeresurus stejnegeri venom plasminogen activator despite the overall structural similarity. Based on structural analysis, we showed that these Asn(35)-linked oligosaccharides collide spatially with some inhibitors, such as soybean trypsin inhibitor, and would therefore hinder their inhibitory binding. Difference of the carbohydrates in both the proteinases might also lead to their altered catalytic activities.
Tłumaczenie pisemne - polski Streszczenie
Wywnioskowaliśmy, że proteinazy jadu serynowego Agkistrodona Actusa I i II, poprzednio wyodrębnione z jadu A. Actusa (Zhu, Z., Gong, P., Teng, M., and Niu, L. (2003) Acta Crystallogr. Sect. D Biol. Crystallogr. 59, 547-550), są zakodowane przez dwa, niemalże identyczne geny, z pojedyńczym zastąpieniem Asp przez Asn z resztą 62. Próba amidolityku wykazała, że posiadają one trochę inne właściwości enzymatyczne. Struktury krystaliczne proteinaz jadu serynowego Agkistrodona Actusa I i II były określone w rozdzielczości 2.0 i 2.1 ansztremów, z rozpoznaniem odpowiednio, trisacharydu (NAG(301)-FUC(302)-NAG(303)) i monosacharydu (NAG(301)) jako pozostałości. Pomimo ogólnego podobieństwa w strukturach, substrat wiążący strony S3 obydwu proteinaz okazuje się być płytszy, niż ten pochodzący z jadowego aktywatora plazminogenu Trwożnicy Stejnigeri. Opierając się na analizie strukturalnej pokazaliśmy, że Asn(35) - połączone oligosacharydy, kolidują przestrzennie z innym inhibitorem, takim jak trypsyna soi, co za tym idzie, krępują ich inhibitujące wiązanie. Różnica węglowodanów obu proteinaz może prowadzić do różnic w ich aktywności katalitycznej.
Portfolio